Creutzfeldt-Jakob


Die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJK) (engl. Creutzfeldt Jakob Disease, CJD) ist eine beim Menschen sehr selten auftretende, tödlich verlaufende und durch atypische Eiweiße (sog. Prionen) gekennzeichnete übertragbare spongiforme Enzephalopathie (TSE). Diese neurodegenerative Erkrankung kommt beim Menschen als übertragene, genetische oder sporadische Form vor.

Charakteristisch für die Krankheit ist, dass die abnorm gefalteten Prionproteine vor allem im Gehirn den dort normalerweise vorhandenen Vettern mit gesunder Struktur ihre veränderte Struktur aufzwingen und so dort einen verhängnisvollen biochemischen Prozess auslösen, der letztlich zu einer Degeneration des Gehirns führt. Die krankhaft gefalteten Proteine lagern sich in Nervenzellen ab und bilden Klumpen. Die Funktion der Nervenzellen wird zunehmend gestört, sodass es bis hin zum programmierten Zelltod kommt (Apoptose). Bei fortschreitender Erkrankung nimmt das befallene Gehirn eine schwammartig durchlöcherte Struktur mit fadenförmigen, proteinhaltigen Ablagerungen an. Im Blut eines erkrankten Menschen sind jedoch nur kleinste Mengen der infektiösen Prionen vorhanden. 1920 veröffentlichte der Neurologe Hans-Gerhard Creutzfeldt erstmals eine Beschreibung dieser Krankheit, kurz vor dem Hamburger Neurologen Alfons Maria Jakob. 1922 wurde die Bezeichnung Creutzfeldt-Jakob-Krankheit eingeführt. 2017 meldete das Robert-Koch-Institut für Deutschland 76 Erkrankungen, 2018 52 Fälle.

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Wikipedia (2019): Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, [online]

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